Auf ähnliche Art und Weise sind Makromoleküle, wie Nukleinsäuren, aber auch Proteine, die universelle Aufgaben in Lebewesen übernehmen, hierarchisch aufgebaut. Nach den Sätzen und Absätzen kommen wird jetzt analog zu den Kapiteln, der Tertiärstruktur.
Primärstruktur > Sekundärstruktur > Tertiärstruktur > Quartärstruktur
Für weitere Informationen der anderen Strukturhierarchien schau gerne in den entsprechenden Erklärungen vorbei!
Tertiärstruktur – Bausteine
Als mögliche “Bausteine” der Tertiärstruktur liegen bereits räumlich angeordnete, komplexe Sekundärstrukturen der Polymere vor. Diese kombiniert ergeben wiederum räumlich noch kompliziertere, tertiäre Strukturen. Eine Auswahl der bedeutsamsten Formen sind nachfolgend aufgelistet.
Für tiefgreifendere Informationen schau’ doch gerne in der Erklärung zur Sekundärstruktur vorbei!
Tertiärstruktur: Bausteine Nukleinsäuren
Bei den Nukleinsäuren muss man zwischen der Desoxyribonukleinsäure (DNS bzw. DNA aus dem englischen) und der Ribonukleinsäure (RNS bzw. RNA aus dem englischen) unterscheiden.
Tertiärstruktur: Doppelhelix der DNA
Betrachtet auf eine zwei-dimensionale Art und Weise, erscheint die DNA wie eine Strickleiter. Hierbei sind mittels Wasserstoffbrückenbindungen jeweils zwei komplementäre Basenpaare miteinander verbunden und stabilisieren damit die beiden gegenüberliegenden Stränge.
Eine einzelne Wasserstoffbrückenbindung mag zwar vergleichsweise schwach sein, doch tausende können strukturell enorme Kräfte ausüben. Mehr über die Wasserstoffbrückenbindung erfährst Du weiter unten im Abschnitt "Bindungsformen der Tertiärstruktur".
Nun wird diese “Sprossleiter” noch räumlich verdreht, da dies effizienter ist. Damit ergibt sich eine Doppelhelix und damit die typische Struktur der DNA.
Tertiärstruktur: Strukturformen der RNA
Da die RNA meistens als Einzelstrang vorliegt, können komplementäre Abschnitte auf demselben Strang Bindungen eingehen und damit bestimmte Sekundärstrukturen aufbauen:
- Stems: Hierbei handelt es sich um Anlagerungen, die sich – ähnlich zur DNA – zu einem Doppelstrang zusammenfügen.
- Loops: Zwischen den Stem-Bereichen befinden sich häufig nicht komplementäre Abschnitte, die als Schlaufen (“loops”) auftreten.
Proteine Tertiärstruktur: Proteine Bausteine
In der Theorie können beinahe unendlich viele Kombinationen von Aminosäureketten und damit räumlich Anordnungen in Sekundärstrukturen auftreten. Allerdings gibt es insbesondere zwei typische Muster, die auftreten:
Es gibt noch viele weitere, allerdings seltenere auftretende Sekundärstrukturen der Proteine.
Tertiärstruktur: α-Helices
Bei α-Helices handelt es sich um häufig auftretende Sekundärstrukturen, die sich durch eine rechtshändig gedrehte Spirale auszeichnet.
Tertiärstruktur: β-Faltblätter
β-Faltblätter sind ebenso häufig vorkommende Sekundärstrukturen der Proteine, die sich in Strängen geriffelt zueinander anordnen. Man unterscheidet noch weiter zwischen parallele und antiparallele Anordnungen sowie Zwischenformen.
Tertiärstruktur – Bindungsformen
Die Tertiärstruktur wird durch eine Vielzahl von Kräften stabilisiert.
Im Folgenden werden diese Bindungsformen gekürzt dargestellt. Für mehr Detail schau’ gerne in der entsprechenden Erklärung vorbei.
Tertiärstruktur: Wasserstoffbrückenbindungen
Eine Wasserstoffbrückenbindung (kurz Wasserstoffbrücke oder H-Brücke) ist eine elektrostatische Anziehungskraft, die zwischen Molekülen mit kovalent gebundenen H-Atomen ausgebildet werden kann.
Das Wasserstoffatom muss an ein Atom mit hoher Elektronennegativität gebunden sein, wie z. B. Stickstoff (N), Sauerstoff (O) oder Fluor (F). Der wechselwirkende Partner muss allerdings wiederum ein freies Elektronenpaar besitzen.
Tertiärstruktur: Disulfidbrücken
Für die Disulfidbrücke (oder Disulfidbindung) wird eine kovalente Bindung zwischen zwei Schwefelatomen ausgebildet. Die einzige Aminosäure, die hierzu in der Lage ist, ist Cystein.
Cystein ist eine Aminosäure, die als organischen Rest (-SH) besitzt.
Disulfidbrücken legen die räumliche Faltung von Proteinen erheblich fest. Häufig wird diese Verbindung aufgrund ihrer Stärke mit Druckknöpfen verglichen.
Tertiärstruktur: Hydrophobe Wechselwirkungen
Hydrophobe Wechselwirkungen treten bei hydrophoben Resten von Aminosäuren oder allgemein hydrophoben Stoffen in einer wässrigen Lösung auf.
Da Moleküle aus physikalischen Gründen versuchen, den niedrigsten Stand der Entropie zu erreichen, d. h. den stabilsten und damit niedrigsten Stand der Energie, lagern sich die hydrophoben Reste zusammen an. Dieser Effekt kann bspw. bei Proteinen mit hydrophoben Resten der Aminosäuren strukturell ausgenutzt werden. Dabei sind häufig die inneren Bestandteile von Proteinen hydrophob, äußere eher hydrophil, da diese vermehrt mit Wasser und anderen hydrophilen Stoffen wechselwirken müssen.
Tertiärstruktur: Ionenbindungen
Eine Ionenbindung beschreibt eine elektrostatische Bindung zwischen einem positiv ionisiertem und negativ geladenen Partner (Kation und Anion).
Es gibt drei positiv (Arginin, Histidin und Lysin) und zwei negativ (Asparagin- und Glutaminsäure) geladene Aminosäuren. Als Molekül gesamt tragen sie ihre jeweilige Ladung und können daher mit einem entsprechenden umgekehrt geladenen Partner eine Ionenbindung innerhalb des Moleküls oder an der Moleküloberfläche mit anderen Molekülen eingehen.
Tertiärstruktur:Van-der-Waals-Kräfte
Van-der-Waals-Kräfte sind schwache ungerichtete Anziehungskräfte zwischen Molekülen, die nicht geladen sind und keinen permanenten Dipol besitzen.
Bei den Van-der-Waals-Kräften handelt sich um Anziehungskräfte, die aufgrund von spontaner Polarisationen der Atome auftreten. Sie werden zu den schwachen chemischen Bindungen gezählt, obwohl sie keine tatsächliche Bindung sind, sondern eine Wechselwirkung. Sie treten insbesondere zwischen ungeladenen Molekülen auf, die keinen permanenten Dipol (d. h. eine Ladungsasymmetrie) besitzen.
Die Begriffe“Londonkräfte”, “Debye-” und “Keesom”-Wechselwirkungen sind verschiedene Ausprägungsformen der Van-der-Waals-Kräfte. Diese Themen sind allerdings derartig umfassend, dass sie einen gesonderten Artikel verlangen.
Definition zur Tertiärstruktur
Die Tertiärstruktur eines Polymers beschreibt dessen räumliche Anordnung, seine Konformation.
Tertiärstruktur der Nukleinsäuren
Die Tertiärstruktur der Nukleinsäuren zeichnet sich vornehmlich durch unterschiedliche großen Furchen und Richtungen der Windung aus.
Welche Struktur die Furchen hat, ist von großer Bedeutung, weil viele Proteine an diesen an die DNA sich binden und darüber Prozesse reguliert werden. Wenn allerdings die Furchungsbreite und -tiefe nicht diese Bindung zulassen, so kann das Protein nicht seine Wirkung entfalten.
Über die Furchungen kann die Zelle vermutlich auch Reaktionen an der DNA kontrollieren. So können viele Zellen Abschnitte der DNA von der B- in die Z-Form wandeln.
Tertiärstrukturen der DNA
Je nach Konformation, also räumliche Anordnung der DNA, wird zwischen verschiedenen Formen der DNA unterschieden. Die jeweilige Form der DNA spielt u. a. eine Rolle bei der Regulation des Ablesens der Information und damit in der Regulation der Zelle, von Gewebe und von ganzen Organismen.
Tertiärstruktur: A-Form der DNA
Diese Form wird auch als die “kristalline” oder wasserarme bis wasserfreie Struktur der DNA genannt. Sie besitzt einen größeren Durchmesser als die häufigste Form: die B-Form. Ebenso ist der Basenabstand zueinander geringer und die Furchen weichen ab.
Tertiärstruktur: B-Form der DNA
Die häufigste Form der DNA ist die B-Form. Sie ist charakterisiert durch eine kleine und große Furche. Sie besitzt einen Helix-Durchmesser von 2 nm und etwa alle 10 Basenpaare (bp) wird eine vollständige Windung vollführt.
Diese Form der Struktur der DNA ist auch von Watson und Crick 1953 vorgeschlagen worden.
Tertiärstruktur: Z-Form der DNA (Zickzackform)
Der Durchmesser der Z-Form der DNA ist kleiner als der B-Form. Auch sind die Furchen schwächer ausgeprägt und, was bedeutsam ist: sie ist linksgängig.
Es gibt noch zahlreiche andere Formen der DNA, allerdings wurden diese künstlich synthetisiert. Obige Formen stellen die vorwiegenden Formen der DNA in Lebewesen dar.
Tertiärstrukturen der RNA
Auch die RNA, trotz ihrer Einsträngigkeit, kann komplexe Konformationen annehmen, was auch häufig der Fall ist. Im Folgenden wird lediglich auf einige wenige Konformationsbesonderheiten eingegangen, da es schlichtweg eine gigantische Vielfalt gibt.
Tertiärstruktur: Helikale Doppelstränge
Wie auch die DNA kann sich ebenso die RNA in eine Doppelhelix anordnen und entsprechende Konformationen annehmen.
Tertiärstruktur: Dreisträngige Strukturen
Ein häufig vorkommendes RNA-Konformationsstrukturmerkmal ist ein Triplex an der kleinen Furche eines Doppelstrangs. Wenn Du den Strang einer Doppelhelix betrachtest, so kannst Du erkennen, dass der Abstand der “Windungen” zueinander nicht immer gleich ist, und so eine kleine und eine tiefe Furche besitzt.
Sowohl an der kleine und der tiefen Furche können sich bestimmte RNA-Moleküle mittels Wasserstoffbrückenbindungen halten und somit Triplex-Strukturen bilden.
Abbildung 10: Nahaufnahme der U114:A175-U101-Hauptfurche (Hogsteen-Base), die in der Wildtyp-Pseudoknot der menschlichen Telomerase-RNA gebildet wird
Tertiärstruktur: Quadruplexe
Ähnlich, wie Triplexe gebildet werden, so können auch Quadruplexe entstehen. Sie bestehen mittels Wasserstoffbrückenbindungen zueinander in vierfacher Weise.
Abbildung 11: Typische Ringstruktur eines gepaarten Hogsteen-G-Quartetts
Tertiärstruktur: Koaxiales Stapeln
Vergleichbar mit hydrophoben Effekten, die das Innere von Proteinen stabilisieren können, so stabilisieren auch koaxiale Stapel dreidimensionale RNA-Strukturen. Sie werden auch manchmal als helikale Stapel bezeichnet. Der Stabilisierung ist begründet in der Aneinanderlagerung der Basen in den Helices, die ein gemeinsames Pi-System schaffen.
Das mag vielleicht kompliziert klingen, allerdings handelt es sich hierbei lediglich um ein chemisches Phänomen, dass die Stabilität des Moleküls erhöht. Solche ein koaxiales Stapeln kann man bspw. bei der t-RNA beobachten.
Abbildung 12: Tertiär- und Sekundärstruktur (im Bild unten rechts) einer tRNA
Tertiärstruktur der Proteine
Die Tertiärstruktur der Proteine ist eine asymmetrische, dreidimensionale Anordnung, die teilweise α-Helix- und β-Faltblattstrukturen beinhaltet. Sie sind über eine Vielzahl von Kräften stabilisiert.
Tertiärstruktur – Das Wichtigste
- Mögliche, bedeutsame Sekundärstrukturen, die in der Tertiärstruktur verwendet werden, sind:
- Doppelhelices bei der DNA; Stems und Loops bei der RNA
- α-Helices und β-Faltblätter bei Proteinen
- Bindungsformen der Tertiärstruktur sind:
- Wasserstoffbrückenbindungen
- Disulfidbrücken
- Hydrophobe Wechselwirkungen
- Ionenbindungen
- Van-der-Waals-Kräfte
- Die Tertiärstruktur eines Polymers beschreibt dessen räumliche Anordnung, seine Konformation.
- Die Tertiärstruktur der Nukleinsäuren zeichnet sich vornehmlich durch unterschiedliche großen Furchen und Richtungen der Windung aus.
- Es gibt die A-, die B- und die Z-Form der DNA in Lebewesen, wobei zweitere die häufigste Form darstellt.
- Es gibt helikale Doppelstränge, dreisträngige Strukturen, Quadruplexe, koaxiales Stapeln und zahlreiche weitere Tertiärstrukturen der RNA
- Die Tertiärstruktur der Proteine ist eine asymmetrische, dreidimensionale Anordnung, die mitunter α-Helix- und β-Faltblattstrukturen beinhaltet. Sie sind über eine Vielzahl von Kräften stabilisiert.
Nachweise
- David Sadava et al. (2019). Purves Biologie. Springer.
- Jeremy M. Berg et al. (2018). Stryer Biochemie. Springer.
- Jens Boenigk (2021). Boenigk Biologie. Springer.
- Jochen Graw (2015). Genetik. Springer.
- Olaf Schmidt (2017). Genetik und Molekularbiologie. Springer.
- Abb. 10: isolated triplex 2K95 (https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Isolated_triplex_2K95.png) von B Benham-Pyle (https://en.wikipedia.org/wiki/User:B_Benham-Pyle) ist gemeinfrei.
- Abb. 11: RNA Quadruplex (https://commons.wikimedia.org/wiki/File:RNA_Quadruplex.png) von SchneiderKD (https://en.wikipedia.org/wiki/User:SchneiderKD) und B Benham-Pyle (https://en.wikipedia.org/wiki/B_Benham-Pyle) ist gemeinfrei.
- Abb. 12: tRNA-Phe yeast 1ehz (https://commons.wikimedia.org/wiki/File:TRNA-Phe_yeast_1ehz.png) von Yikrazuul (https://commons.wikimedia.org/wiki/User:Yikrazuul) unter der Lizenz CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0/deed.en)
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Häufig gestellte Fragen zum Thema Tertiärstruktur
Was stabilisiert die Tertiärstruktur?
Die Tertiärstruktur wird durch eine Menge von Kräften zusammengehalten. Dazu zählen:
- Wasserstoffbrückenbindungen
- Disulfidbrücken
- Hydrophobe Wechselwirkungen
- Ionenbindungen
- Van-der-Waals-Kräfte
Wie entsteht die Tertiärstruktur?
Die Tertiärstruktur setzt sich aus Sekundärstrukturen zusammen. Hierbei handelt es sich um räumliche Bestandteile, wie wiederholt in den jeweiligen Polymeren beobachtet werden können, wie die B-Form der DNA oder die α-Helix- und β-Faltblattstrukturen in Proteinen.
Haben alle Proteine eine Tertiärstruktur?
Ja, da alle Proteine eine räumliche Struktur, eine Konformation, besitzen.
Warum ist die Tertiärstruktur für die Funktionsweise eines Enzyms wichtig?
Die katalysatorischen Fähigkeiten eines Enzyms können sich nur durch die korrekte Ausrichtung und damit korrekte räumlichen Anordnung der Aminosäurereste entfalten. Anderenfalls wird in den überwiegenden Fällen die Funktionalität des Enzyms zumindest vermindert oder gar ganz blockiert.
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