Auf ähnliche Art und Weise sind Makromoleküle, wie Nukleinsäuren, aber auch Proteine, die universelle Aufgaben in Lebewesen übernehmen, hierarchisch aufgebaut. Nun gelangen wir zur höchsten Stufe, analog zum Buch, bei der Quartärstruktur.
Primärstruktur > Sekundärstruktur > Tertiärstruktur > Quartärstruktur
Quartärstruktur – Bausteine
Sämtliche Bausteine der Tertiärstruktur der jeweiligen Polymere kommen als Bausteine der Quartärstruktur infrage.
Bausteine der Nukleinsäuren
Bei den Nukleinsäuren muss zwischen den möglichen Bausteinen für die DNA und der RNA unterschieden werden.
Bausteine der DNA
Die DNA kann verschiedene Konformationen der Doppelhelix als tertiäre Bausteine für die Quartärstruktur bereitstellen. Hierbei wird, je nach Richtung der Windung und Abstand der Furchen zueinander, folgende Formen, die in Lebewesen natürlich vorkommen, aufgelistet:
- A-Form der DNA
- B-Form der DNA
- Z-Form der DNA
Für genauere Informationen zu den einzelnen Formen der DNA, schau’ gerne die Erklärung zur Sekundärstruktur an.
Bausteine der RNA
Bei der RNA kommen eine Vielzahl von tertiären Strukturmöglichkeiten vor, wobei die bedeutsamsten im Folgenden genannt werden sollten:
- Helikale Doppelstränge
- Dreisträngige Strukturen
- Quadruplexe
- Koaxiale Stapel (helikale Stapel)
Auch hierzu gibt es mehr Detail in der Erklärung zur Sekundärstruktur!
Quartärstruktur Proteine: Bausteine
Die Bausteine der Proteine sind schlichtweg asymmetrische, dreidimensionale Anordnungen, die teilweise α-Helix- und β-Faltblattstrukturen beinhalten. Hierbei können keine klaren Wiederholungsmuster genannt werden, da die Kombinationsmöglichkeiten schlichtweg zu groß sind.
Quartärstruktur – Bindungsformen
Die Quartärstruktur wird durch eine Vielzahl von Kräften, analog zur Sekundärstruktur, stabilisiert.
Im Folgenden werden diese Bindungsformen gekürzt dargestellt. Für mehr Detail schau’ gerne in den entsprechenden Erklärungen vorbei.
Wasserstoffbrückenbindungen
Eine Wasserstoffbrückenbindung (kurz Wasserstoffbrücke oder H-Brücke) ist eine elektrostatische Anziehungskraft, die zwischen Molekülen mit kovalent gebundenen H-Atomen ausgebildet werden kann.
Das Wasserstoffatom muss an ein Atom mit hoher Elektronennegativität gebunden sein, wie z. B. Stickstoff (N), Sauerstoff (O) oder Fluor (F). Der wechselwirkende Partner muss allerdings wiederum ein freies Elektronenpaar besitzen.
Disulfidbrücken
Für die Disulfidbrücke (oder Disulfidbindung) wird eine kovalente Bindung zwischen zwei Schwefelatomen ausgebildet. Die einzige Aminosäure, die hierzu in der Lage ist, ist Cystein.
Cystein ist eine Aminosäure, die als organischen Rest (-SH) besitzt.
Disulfidbrücken legen die räumliche Faltung von Proteinen erheblich fest. Häufig wird diese Verbindung aufgrund ihrer Stärke mit Druckknöpfen verglichen.
Hydrophobe Wechselwirkungen
Hydrophobe Wechselwirkungen treten bei hydrophoben Resten von Aminosäuren oder allgemein hydrophoben Stoffen in einer wässrigen Lösung auf.
Da Moleküle aus physikalischen Gründen versuchen, den niedrigsten Stand der Entropie zu erreichen, d. h. den stabilsten und damit niedrigsten Stand der Energie, lagern sich die hydrophoben Reste zusammen an. Dieser Effekt kann bspw. bei Proteinen mit hydrophoben Resten der Aminosäuren strukturell ausgenutzt werden. Dabei sind häufig die inneren Bestandteile von Proteinen hydrophob, äußere eher hydrophil, da diese vermehrt mit Wasser und anderen hydrophilen Stoffen wechselwirken müssen.
Die Entropie ist eine Zustandsgröße, welche die Unordnung in einem System ausdrückt.
Die Entropie hängt eng mit dem zweiten Hauptsatz der Thermodynamik zusammen. Letzterer besagt:
“Die Gesamtentropie eines Systems und seiner Umgebung nimmt bei spontan ablaufenden Vorgängen stets zu.”
Dieser Hauptsatz scheint zunächst insbesondere im Zusammenhang mit biologischen Systemen unter dem Aspekt alltäglicher Erfahrung zu widersprechen. Viele biologische Vorgänge erhöhen ohne Zweifel den Ordnungsgrad und verringern damit die Entropie, bspw. die Entstehung eines Pflanzenblattes: Hierbei wird aus Kohlenstoffdioxidgas und anderen Nährstoffen eine komplexe Struktur errichtet.
Die Entropie kann aber lediglich dann räumlich begrenzt durch die Entstehung solcher geordneter Strukturen sich verringern, wenn in anderen Teilen im Universum sie sich um den gleichen oder einen größeren Betrag erhöht. Diese lokale Abnahme der Entropie wird häufig dadurch erreicht, dass Wärme freigesetzt wird, die die Entropie der Umgebung erhöht.
Ionenbindungen
Eine Ionenbindung beschreibt eine elektrostatische Bindung zwischen einem positiv ionisiertem und negativ geladenen Partner (Kation und Anion).
Es gibt drei positiv (Arginin, Histidin und Lysin) und zwei negativ (Asparagin- und Glutaminsäure) geladene Aminosäuren. Als Molekül gesamt tragen sie ihre jeweilige Ladung und können daher mit einem entsprechenden umgekehrt geladenen Partner eine Ionenbindung innerhalb des Moleküls oder an der Moleküloberfläche mit anderen Molekülen eingehen.
Van-der-Waals-Kräfte
Van-der-Waals-Kräfte sind schwache ungerichtete Anziehungskräfte zwischen Molekülen, die nicht geladen sind und keinen permanenten Dipol besitzen.
Ionenbindungen
Eine Ionenbindung beschreibt eine elektrostatische Bindung zwischen einem positiv ionisiertem und negativ geladenen Partner (Kation und Anion).
Es gibt drei positiv (Arginin, Histidin und Lysin) und zwei negativ (Asparagin- und Glutaminsäure) geladene Aminosäuren. Als Molekül gesamt tragen sie ihre jeweilige Ladung und können daher mit einem entsprechenden umgekehrt geladenen Partner eine Ionenbindung innerhalb des Moleküls oder an der Moleküloberfläche mit anderen Molekülen eingehen.
Van-der-Waals-Kräfte
Van-der-Waals-Kräfte sind schwache ungerichtete Anziehungskräfte zwischen Molekülen, die nicht geladen sind und keinen permanenten Dipol besitzen.
Bei den Van-der-Waals-Kräften handelt sich um Anziehungskräfte, die aufgrund von spontaner Polarisationen der Atome auftreten. Sie werden zu den schwachen chemischen Bindungen gezählt, obwohl sie keine tatsächliche Bindung sind, sondern eine Wechselwirkung. Sie treten insbesondere zwischen ungeladenen Molekülen auf, die keinen permanenten Dipol (d. h. eine Ladungsasymmetrie) besitzen.
Die Begriffe“Londonkräfte”, “Debye-” und “Keesom-” Wechselwirkungen sind verschiedene Ausprägungsformen der Van-der-Waals-Kräfte. Diese Themen sind allerdings derartig umfassend, dass sie einen gesonderten Artikel verlangen.
Definition zur Quartärstruktur
Die Quartärstruktur beschreibt ein Gebilde, das sich aus zwei oder mehr Polypeptiden als Untereinheiten zusammenlagert und damit ein gemeinsames Proteinmolekül bildet.
Je nachdem, ob die Untereinheiten ähnlich oder gar identisch sind, wird die Zahl der Untereinheiten in die Begrifflichkeit eingebaut, z. B. ein Protein aus zwei Untereinheiten wird dann Dimer, aus drei Untereinheiten Trimer oder allgemein als Oligomer bezeichnet.
Ein typisches Beispiel zur Illustrierung der Quartärstruktur ist das Hämoglobin.
Hämoglobin spielt eine wichtige Rolle im Blutkreislauf. Es ist nämlich ein eisenhaltiger Proteinkomplex, der Sauerstoff binden kann. Bei Säugetieren, und damit auch beim Menschen, ist es ein Tetramer, d. h. es besteht aus vier Untereinheiten.
Diese Untereinheiten sind jeweils gefaltete Polypeptidketten, die in zwei Formen unterschieden werden:
- die α-Untereinheiten
- die β-Untereinheiten
Die vier Untereinheiten besitzen jeweils aufgrund ihrer Konformation eine “Tasche”, in der das Häm – ein Eisenkomplex – gebunden ist. Dieses vermag ein Sauerstoffatom zu binden.
Dabei ist die Fähigkeit des Hämoglobins zum Binden von Sauerstoff maßgeblich von seiner Konformation abhängig. Krankheitsträger der Sichelzellkrankheit (auch bekannt als Sichelzellenanämie) besitzen etwa eine Mutation in den β-Ketten des Hämoglobins. Diese Mutation betrifft lediglich eine einzige Aminosäure, sorgt allerdings dafür, dass die Fähigkeit zum Binden von Sauerstoff beeinträchtigt und, erstaunlicherweise, das Risiko an Malaria zu erkranken verringert wird.
Quartärstruktur – Das Wichtigste
- Als Bausteine für die Quartärstruktur werden kommen sämtliche tertiären Strukturen infrage.
- Bausteine der DNA beinhalten die A-, B- und Z-Form der DNA.
- Bausteine der RNA beinhalten unter anderem die helikalen Doppelstränge, dreisträngige Strukturen, Quadruplexe und koaxiale Stapel (helikale Stapel).
- Proteinbausteine sind primär unter anderem α-Helix- und β-Faltblattstrukturen.
- Die Bindungskräfte der Quartärstruktur sind identisch zu denen der Sekundärstruktur:
- Wasserstoffbrückenbindungen
- Disulfidbrücken
- Hydrophobe Wechselwirkungen
- Ionenbindungen
- Van-der-Waals-Kräfte
- Die Quartärstruktur beschreibt ein Gebilde, das sich aus zwei oder mehr Polypeptiden als Untereinheiten zusammenlagert und damit ein gemeinsames Proteinmolekül bildet.
- Ein typisches Beispiel ist Hämoglobin. Es ist ein Tetramer, ist also aus vier Untereinheiten mit jeweils einer Hämgruppe aufgebaut. Es ist essenziell für Lebewesen, da es beim Sauerstofftransport bedeutsam mitwirkt. Schon eine kleine Änderung – erkennbar an der Sichelzellkrankheit – kann zu starken Beeinträchtigungen kommen.
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Häufig gestellte Fragen zum Thema Quartärstruktur
Was hält die Tertiärstruktur zusammen?
Die Tertiärstruktur wird durch eine Vielzahl von Kräften zusammengehalten, darunter:
- Wasserstoffbrückenbindungen
- Disulfidbrücken
- Hydrophobe Wechselwirkungen
- Ionenbindungen
- Van-der-Waals-Kräfte
Haben alle Proteine eine Quartärstruktur?
Um eine Quartärstruktur auszubilden, werden der Definition nach mindestens zwei Polypeptidketten benötigt. Proteine ohne diese Eigenschaft bilden dementsprechend keine Quartärstruktur aus. Das bedeutet allerdings nicht, dass sie keine Konformation, d. h. eine bestimmte räumliche Struktur haben, sondern, dass sie nicht mehr als eine Polypeptidkette verwenden.
Was versteht man unter der Quartärstruktur?
Die Quartärstruktur beschreibt ein Gebilde, das sich aus zwei oder mehr Polypeptiden als Untereinheiten zusammenlagert und damit ein gemeinsames Proteinmolekül bildet.
Warum ist die Quartärstruktur für die Funktionsweise eines Enzyms wichtig?
Schon eine kleine Unstimmigkeit in der Anordnung oder in der Zusammensetzung der Untereinheiten kann den Proteinkomplex einschränken oder unbrauchbar machen, was anhand der Sichelzellenanämie hervorragend erkennbar ist.
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