Aminosäuren

Struktur von Aminosäuren

Es gibt beim Menschen bislang 21 sogenannte proteinogene Aminosäuren, die bekannt sind, und darüber hinaus über 400 nicht-proteinogene Aminosäuren. Diese nicht-proteinogenen Aminosäuren kommen, wie der Name verrät, nicht in menschlichen Proteinen vor. Was proteinogene Aminosäuren genau sind, erfährst du im Laufe dieser Erklärung.

Da Aminosäuren Proteinbausteine sind, kommen sie in allen Lebewesen und Proteinen vor. Bei der Zerlegung von Proteinen, auch Proteolyse genannt, werden sie freigesetzt.

Aminosäuren bestehen aus mindestens zwei Kohlenstoffatomen und lassen sich in verschiedene Klassen einteilen. In der Grundstruktur tragen die proteinogenen Aminosäuren am α-C-Atom eine Carbonsäuregruppe (COO^–), weshalb sie auch als Aminocarbonsäuren bezeichnet werden, und eine Aminogruppe (NH₃⁺).

Abbildung 1: Grundstruktur von Aminosäuren. Quelle: www.viamedici.thieme.de

Das Kohlenstoffatom, an dem sich die Aminogruppe befindet, entscheidet darüber, um was für eine Klasse es sich handelt. Wenn im Molekül mehrere Aminogruppen vertreten sind, bestimmt das Kohlenstoffatom, dessen Aminogruppe dem Carboxyl-Kohlenstoff am nächsten steht, die Klasse.

Aminosäureklassen

Es gibt folgende Aminosäureklassen:

• α-Aminosäuren: Die Aminogruppe der α-Aminosäuren befindet sich hier am zweiten Kohlenstoffatom (das Carboxyl-Kohlenstoffatom wird mitgezählt).

• β-Aminosäuren: Die Aminogruppe befindet sich hier am dritten Kohlenstoffatom (das Carboxyl-Kohlenstoffatom mitgezählt).

• γ-Aminosäuren: Bei dieser Klasse befindet sich die Aminogruppe am vierten Kohlenstoffatom.

In dieser Abbildung siehst du als Beispiel dieser verschiedenen Klassen α-Alanin, β-Alanin und γ-Amino-Buttersäure.

Abbildung 2: Verschiedene Aminosäureklassen Quelle: www.abiweb.de

Proteinogene Aminosäuren

Die proteinogenen Aminosäuren sind, wie bereits erwähnt, die Bausteine der Proteine. Bei der Biosynthese von Proteinen werden ausgewählte Aminosäuren durch Peptidbindungen in bestimmter Reihenfolge zur Polypeptidkette eines Proteins verknüpft. Das kannst du dir wie eine lange Kette von Aminosäuren vorstellen, die miteinander verknüpft sind.

Die Aminosäuresequenz, also die Abfolge der Aminosäuren des gebildeten Peptids, wird dabei durch genetische Informationen vorgegeben. Außer der Aminosäure Glycin sind alle proteinogenen Aminosäuren chiral.

Von den proteinogenen Aminosäuren gibt es immer zwei Enantiomere. Enantiomere sind Moleküle, die sich wie Bild und Spiegelbild zueinander verhalten. Für den Aufbau von Proteinen werden jedoch nur die L-Aminosäuren verwendet. Der Grund dafür ist, dass nur diese Form beim Aufbau der Proteine erkannt werden kann.

In der folgenden Abbildung siehst du die proteinogenen L-Aminosäuren klassifiziert nach ihren physikalisch-chemischen Eigenschaften.

Abbildung 3: 20 Proteinogene Aminosäuren. Quelle: www.wikipedia.org

In Abbildung 3 sind 20 Aminosäuren dargestellt. Der Grund dafür ist, dass diese 20 Aminosäuren kanonische Aminosäuren sind. Das heißt, sie werden durch Codons des genetischen Materials kodiert.

Die 21. proteinogene Aminosäure ist Selenocystein. Selenocystein wird als nicht-kanonische Aminosäure bezeichnet.

In Abbildung 4 siehst du erneut die Struktur der Aminosäuren Serin und Cystein. Diesmal im direkten Vergleich mit der nicht-kanonischen Aminosäure Selenocystein. Der Unterschied zu Cystein ist, dass bei Selenocystein statt Schwefel ein Selenatom eingebaut ist. Selenocystein wird durch Modifikation der Aminosäure Serin vor der Translation gebildet.

Abbildung 4: Serin, Cystein und Selenocystein im Vergleich. Quelle: www.riken.jp

Die nicht-kanonischen Aminosäuren werden in drei Gruppen eingeteilt. Zur ersten Gruppe gehört die 21. proteinogene Aminosäure Selenocystein. Es wird vermutet, dass diese Aminosäuren durch eine Rekodierung in Proteine eingebaut werden. Die zweite Gruppe bilden diejenigen Aminosäuren, die aus kanonischen Aminosäuren gebildet werden. Der Aminosäurerest wird nach dem Einbau in Proteine modifiziert. Dazu zählt zum Beispiel Hydroxyprolin. Es entsteht aus Prolin.

Abbildung 5: Struktur von Hydroxyprolin. Quelle: www.wikipedia.org

In der dritten Gruppe sind die Aminosäuren, die vom Organismus nicht von den kanonischen Aminosäuren unterschieden werden können und deshalb stattdessen in Proteine eingebaut werden. Ein Beispiel ist Selenomethionin. Es wird anstelle von Methionin eingebaut.

Abbildung 6: Struktur von Selenomethionin. Quelle: www.wikipedia.org

Diese fehlerhaften Aminosäuren wirken toxisch und führen oft zu einer Fehlfaltung des Proteins. Dadurch wird die Funktionsfähigkeit des Proteins beeinträchtigt.

Essenzielle Aminosäuren

Aminosäuren, die ein Organismus braucht, aber nicht selbst herstellen kann, heißen essenzielle Aminosäuren. Diese müssen also mit der Nahrung aufgenommen werden. Für Menschen sind Valin, Methionin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin und Lysin essenziell.

Für Kinder ist außerdem Tyrosin essenziell, denn in diesem Lebensalter ist die Körperfunktion zu dessen Herstellung noch nicht ausgereift.

Es gibt auch semi-essenzielle Aminosäuren, die nur in bestimmten Situationen mit der Nahrung aufgenommen werden müssen, zum Beispiel während des Wachstums. Die übrigen Aminosäuren werden entweder direkt synthetisiert oder aus anderen Aminosäuren durch Modifikation gewonnen.

Bei bestimmten Erkrankungen, die den Aminosäurestoffwechsel beeinträchtigen, kann es dazu kommen, dass eigentlich nicht-essenzielle Aminosäuren dennoch über die Nahrung aufgenommen werden müssen.

Proteinstruktur

Aminosäuren können unter Wasserabspaltung Peptidbindungen zueinander ausbilden. Ribosomen verbinden die Aminosäuren so zu Peptidketten. Es handelt sich um eine Kondensationsreaktion. Das ist eine Substitutionsreaktion, bei der sich zwei Moleküle unter Abspaltung von Wasser verbinden. Die Verknüpfung entsteht zwischen der Aminogruppe einer Aminosäure und der Carboxylgruppe einer anderen.

Die Proteine werden hierarchisch in folgende Strukturebenen unterteilt:

• Primärstruktur
• Sekundärstruktur
• Tertiärstruktur
• und Quartärstruktur.

Als Primärstruktur wird die Aminosäureabfolge einer Peptidkette bezeichnet und als Sekundärstruktur die räumliche Struktur eines Bereiches im Protein. In Abbildung 8 ist bei der Sekundärstruktur die α-Helix, also eine spiralförmige Anordnung, dargestellt. Bei der Tertiärstruktur wird auf die Struktur eines einzelnen Proteins geschaut, während bei der Quartärstruktur die Struktur des gesamten Proteinkomplexes mit allen Untereinheiten von Bedeutung ist.

Abbildung 8: Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur von Proteinen. Quelle: www.quizlet.com

Nicht-proteinogene Aminosäuren

Nicht-proteinogene Aminosäuren werden während der Translation nicht in Proteine eingebaut. Diese Aminosäuren spielen im Stoffwechsel eine wichtige Rolle und wirken oft als Hormone. Zu den über 400 bislang bekannten nicht-proteinogenen Aminosäuren gehören unter anderem das Schilddrüsenhormon L-Thyroxin oder das in fast allen Arten von Cyanobakterien nachgewiesene Nervengift β-Methylaminoalanin (BMAA).

Aminosäuren und Ionisierung

Aminosäuren sind gleichzeitig Basen und Säuren, da sie eine basische Aminogruppe und eine saure Carbonsäuregruppe enthalten. Als Feststoffe und in neutralen wässrigen Lösungen liegen Aminosäuren als Zwitterion vor. Ein Zwitterion ist ein Ion mit getrennten positiv und negativ geladenen Gruppen. Die Aminogruppe ist in diesem Fall protoniert und die Carboxygruppe deprotoniert. Der Ionisierungszustand einer Aminosäure ist dabei vom pH-Wert abhängig.

Abbildung 10: Ionisierungszustand in Abhängigkeit vom pH-Wert Quelle: Lehninger Biochemie

Bei einem sauren pH-Wert sind sowohl die Aminogruppe als auch die Carboxylgruppe protoniert. Steigt der pH-Wert, entsteht vermehrt die zwitterionische Form der Aminosäure. Bei einem basischen pH-Wert sind die Amino- und Carboxylgruppe deprotoniert.

Den pH-Wert, an dem die Nettoladung einer Aminosäure null beträgt, nennt man den isoelektrischen Punkt (pH_I, pI). Die Wasserlöslichkeit einer Aminosäure ist an diesem Punkt am geringsten.

Für das Säure-Base-Verhalten von Proteinen und Peptiden ist primär das Verhalten der Seitenkette, bzw. des Aminosäurerests R von Bedeutung, da für die Biochemie vor allem Proteine interessant sind. In Proteinen sind die NH₂- und COOH-Gruppen wegen der Peptidbindung nicht titrierbar und damit ungeladen. Die Ausnahme ist allerdings der N- und der C-Terminus des Proteins.

Wie sich die Seitenkette R verhält, hängt von ihrer Konstitution ab, also davon, ob die Seitenkette selbst wieder als Protonenakzeptor oder -donator wirken kann. Dazu dient die Einteilung in funktionellen Gruppen, je nachdem, ob es sich um eine unpolare oder polare Aminosäureseitenkette handelt.

Weiterhin gibt es Untergruppen, sortiert nach der Polarität. Es gibt also insgesamt aliphatische, schwefelhaltige, aromatische, neutrale, saure und basische Aminosäuren. Aliphatisch sind alle Moleküle, die nicht aromatisch sind. Prolin ist aufgrund der sekundären Aminogruppe besonders. Die Seitenkette bildet eine zyklische Form.

Hier sind jeweils Beispiele für die einzelnen Gruppen:

Gewinnung von Aminosäuren

Aminosäuren werden entweder durch die Spaltung eines Proteins mithilfe von Wasser (Hydrolyse) oder aber auf synthetischem Wege hergestellt. Chemiker entwickelten bereits ab Mitte des 19. Jahrhunderts verschiedene Syntheseverfahren, die zum Teil noch heute von Bedeutung sind. Heutzutage werden Aminosäuren nach folgenden Verfahren industriell hergestellt:

• Extraktionsmethode: Proteine reagieren unter Hitze mit Salzsäure (HCl) wobei die Peptidbindungen gespalten werden. Danach wird die Lösung neutralisiert, wobei sich einige Aminosäuren abscheiden. Weitere Aminosäuren werden dann durch Eindampfen gewonnen.

• Enzymatische Methoden: Durch diese Verfahren können bestimmte Aminosäuren geliefert werden, deren Enzyme als natürliche Katalysatoren funktionieren.

• Fermentationsmethode: Hierbei werden die Aminosäuren mithilfe geeigneter Mikroorganismen hergestellt. Heutzutage werden die meisten Aminosäuren durch dieses Verfahren hergestellt.

• Chemische Synthesen: Dazu gibt es viele verschiedene Synthesemethoden, etwa die 1850 von Adolph Strecker erfundene Strecker-Synthese.

Nachweis von Aminosäuren

Es gibt verschiedene Möglichkeiten Aminosäuren nachzuweisen. Eine sehr bekannte Methode α-Aminosäuren nachzuweisen ist mit Ninhydrin. Wenn α-Aminosäuren mit zwei Molekülen Ninhydrin reagieren, entsteht ein blauvioletter bis rotbrauner Farbstoff namens Ruhemanns Purpur. Bei dieser Reaktion kommt es zur Decarboxylierung der Aminosäure, wobei ein Aldehyd entsteht.

Abbildung 11: Nachweis von Aminosäuren mit Ninhydrin. Quelle: www.chemgapedia.de

Verwendung von Aminosäuren

Aminosäuren finden beispielsweise in der Ernährung, in der Zellbiologie oder auch in der Kosmetik Verwendung. Menschen müssen ihren Bedarf an essenziellen Aminosäuren zwingend über die Ernährung decken, zum Beispiel über eine Kombination von verschiedenen tierischen und pflanzlichen Proteinen. Futtermittel in der Nutztierhaltung werden zusätzlich mit Aminosäuren angereichert.

In der Zellbiologie werden Aminosäuren zum Beispiel als Bestandteile von Zellkulturmedien verwendet. Derivate von bestimmten Aminosäuren werden zur Aufklärung der Proteinstruktur oder zur Molekülmarkierung verwendet. In der Kosmetik werden Aminosäuren zudem beispielsweise Shampoos oder Hautpflegeprodukten zugesetzt.